SDS是一种阴离子去污剂，能破坏蛋白质分子之间、以及与其他物质分子之间的非共价键结合。在强还原剂如琉基乙醇或二硫苏糖醇的存在下，蛋白质分子内的二硫键被打开，并解聚成多肤链。

解聚后的蛋白质分子与SDS充分结合，形成带负电荷的蛋白质-SDS复合物；复合物所带的负电荷大大超过了蛋白质分子原有的电荷量，这就消除了不同蛋白质分子之间原有的电荷差异。蛋白质-SDS复合物在溶液中的形状像一个长椭圆棒。椭圆棒的短轴对不同的蛋白质亚基-SDS复合物基本上是相同的（约18A），但长轴的长度则与蛋白质分子量的大小成正比，因此，这种复合物在SDS-PAGE系统中的迁移率不再受蛋白质原有电荷的影响，而主要取决于椭圆棒的长轴长度即蛋白质及其亚基分子量的大小。当蛋白质的分子量在15-200kD之间时，电泳迁移率与分子量的对数呈线性关系。由此可见，SDS-PAGE不仅可以分离鉴定蛋白质，而且可以根据迁移率大小测定蛋白质亚基的分子量。

用于检测蛋白质纯度的最普遍的方法是在阴离子去污剂SDS存在的条件下，进行单向SDS-PAGE（图13.1B、C和D)。任何带电荷的物质，包括蛋白质都会在电场中迁移，迁移率依赖于蛋白质的荷质比（即电荷密度），PAGE中迁移发生在聚丙烯酰胺凝胶中，凝胶的平均孔径很大程度上依赖于聚丙烯酰胺的浓度，因而PAGE中会发生分离筛选效应，蛋白质的迁移率受其大小、形状和电荷密度所影响。

蛋白质与SDS一起孵育有两个显著的影响：1)SDS使大多数蛋白质变性，使它们形状近似相同；②以大约1个SDS分子相对于2个氨基酸残基的恒定比率直接与蛋白质结合，实际上这就赋予了所有蛋白质以同样的（负的）电荷密度，由此用SDS-PAGE分离蛋白质就会产生筛选效应，蛋白质越小，向正极迁移的速度越快。SDS -PAGE可被用作两个目的：①确定蛋白质纯度；②确定蛋白质亚单位（肽链）的分子量。