细菌病原体嗜肺军团菌（Legionella pneumophila）使用通过它的Dot/Icm分泌系统递送的数百种效应蛋白广泛地调节宿主细胞功能，从而产生一种允许它复制的细胞内微环境（intracellular niche）。在这些效应蛋白中，SidE家族成员（SidEs）通过一种独特的磷酸核糖泛素化（phosphoribosyl ubiquitination）机制调节多种细胞过程，而且这种机制绕过了经典的泛素化机制，使得不依赖经典的泛素化机制成为可能。

SidEs的活性受到SidJ（另一种Dot/Icm效应蛋白）的调节，但是这种调节的机制尚不完全清楚。

在一项新的研究中，来自中国福建师范大学、青岛海洋科学与技术试点国家实验室、吉林大学和美国普渡大学、西北太平洋国家实验室的研究人员证实SidJ通过诱导谷氨酸基团共价结合到SdeA的氨基酸残基E860上来抑制SidEs的活性，其中E860是这种参与泛素活化的单ADP-核糖基转移酶活性的催化残基之一。相关研究结果于2019年7月22日在线发表在Nature期刊上，论文标题为“Regulation of phosphoribosyl ubiquitination by a calmodulin-dependent glutamylase”。

对SidJ的抑制在宿主细胞中受到空间限制，这是因为它的活性需要真核生物特异性的钙调蛋白（CaM）的激活。

这些研究人员解析出与腺苷一磷酸（AMP）形成复合物时的SidJ-CaM的结构，并发现所用的ATP在α磷酸根位置被SidJ切割，而且在没有谷氨酸或可修饰的SdeA的情况下，会经历自身AMP化。

这些研究结果揭示了一种前所未有的细菌致病性调节机制，在这种机制中，抑制毒力因子活性的谷氨酰化反应被宿主因子依赖性酰基腺苷酸化所激活。