我们知道，核小体核心是由组蛋白H2A、H2B、H3、H4各2分子形成的八聚体和在八聚体上缠绕1.75圈的146bp DNA所组成。每个核心组蛋白都有两个结构域：组蛋白的折叠区与组蛋白间相互作用及缠绕DNA有关；氨基末端结构域，此结构像一条“尾巴”，位于核小体核心结构以外，可同其他调节蛋白和DNA等发生作用。

染色体的高级结构和基因的转录调控都与组蛋白密切相关，核心组蛋白的尾部通常有很多“信号位点”，这些位点是组蛋白乙酰转移酶、组蛋白磷酸转移酶、组蛋白甲基转移酶等的作用位点。在信号转导通路中，通常利用蛋白质的翻译后修饰作用将信息传到细胞内，其中蛋白质的甲基化是细胞信息网络中的一部分。蛋白质可以在精氨酸、赖氨酸残基处或蛋白的竣基端发生甲基化，并且甲基化主要发生在信号转导分子的末梢，在这些部位组氨酸的甲基化在组氨酸编码及后续的激活过程中都具有很重要的作用。同时，蛋白质的甲基化也发生在蛋白质的折叠、蛋白质的结合，以及蛋白质间相互作用的调节过程中。

一般认为，组蛋白只有赖氨酸和精氨酸是甲基转移酶的作用位点。催化精氨酸（Arg）残基甲基化的酶被通称为蛋白质精氨酸甲基转移酶(protein arginine methyltransferase, PRMT）家族，这类酶主要催化甲基从S-腺苷甲硫氨酸向精氨酸的肌基氮转移。在哺乳动物中，该酶分为两类，第一类酶有五种：PRMTI-4和6，而第二类酶只有一种：PRMT5。催化赖氨酸（Lys）甲基化的酶被通称为含SET ( Su ( var) ,Enhancer of zeste, Trithorax）结构域的赖氨酸转甲基酶，这一家族中的Suv39Hl特异地甲基化氨基端的组蛋白H3。赖氨酸残基则可以接受1个、2个或3个甲基而形成衍生物。在本章中，我们应用精氨酸甲基转移酶来阐明蛋白质甲基化的不同方法。