SH2结构域

SH2结构域（Src homology region 2）由大约100个氨基酸残基构成，与磷酸化酪氨酸残基有较高的亲和性（Kd, 50-500nmo1/L )。典型的四级结构为，两个。螺旋（a-helice）中间夹着一个反向平行的β片层（β-heet）结构；其结合位点为4个氨基酸残基组成的模体，第一个氨基酸残基应为磷酸化酪氨酸，第四个氨基酸残基通常为疏水性氨基酸（pY+3)，如Src激酶家族的SH2结构域与pYEEL结合。SH2结构域存在于所有非受体酪氨酸激酶中，多数位于激酶结构域的N端（如Src和PLCγ）。还有些没有催化活性的蛋白分子也可以包含SH2结构域，如Grb2，同时可以识别其他与SH2结合部位不同的氨基酸序列，作为接头蛋白介导Ras信号通路的磷酸化过程。

PTB/PID结构域

与SH2结构域的功能相似，PTB ( phosphotyrosine binding）结构域，又称PID (phosphotyrosine interaction domain）是另一类识别磷酸化酪氨酸残基的结构域，但其分子结构与SH2完全不同。此外，与SH2结构域不同，PTB/PID结构域与磷酸化酪氨酸残基相互作用的特异性，由紧邻磷酸化酪氨酸残基的N末端氨基酸模体（NPXpY）决定。比较奇怪的是，PTB/PID结构域与PH结构域类似，它包含一个β桶状结构和一条长的a螺旋。然而，两者结合的靶结构却不同。PH结构域与β链相连的环状结构或主螺旋结构相结合，而PTB/PID的β桶状结构的一端则与含磷酸化酪氨酸的特定模体结合。

SH3结构域

SH3结构域由55-75个氨基酸残基组成，形成一个扭曲的β桶状结构。与SH3结构域相结合的目标蛋白模体为伸展的富含脯氨酸的8-10个氨基酸残基，如RXLPPLPXX和XXXPPLPXR，形成一个伸展的左手螺旋（left一handed helices)，每个螺旋由3个氨基酸残基组成。SH3结构域与目标蛋白的结合较弱，但可由两个或两个以上的串联SH3结构域来弥补，如Grb2和Nck。在Grb2分子中，两个相邻的富含脯氨酸的SH3结构域串联在一起，提高了它们的亲和力和结合的特异性。